曹雪涛教授课题组在PNAS上发表文章，报道抗病毒感染的天然免疫调控新机制

    曹雪涛教授课题组的研究人员证实，RNF122通过靶向RIG-I CARDs介导RIG-I降解，抑制了抗病毒I型干扰素生成。这一研究发现发表在8月9日的《美国国家科学院院刊》（PNAS）上。
    在本研究中，曹雪涛教授课题组的王文蝶博士、姜明红副教授与军事医学科学院基础医学研究所张纪岩研究员合作，利用质谱法在RNA病毒感染的细胞中筛查RIG-I互作蛋白，确定了E3泛素连接酶RNF122直接与小鼠RIG-I结合。RNF122的跨膜结构域结合了RIG-I的半胱氨酸天冬酰胺特异蛋白酶活化募集结构域(caspase activation and recruitment domains，CARDs) ；这种互作有效地触动了RNF122的RING finger结构域，将Lys-48连接的泛素传递至RIG-I CARDs的Lys115和Lys146残基上，促进了RIG-I降解，导致RIG-I下游信号显著受到抑制。他们证实RNF122在各种免疫细胞中广泛表达，其优先表达于巨噬细胞中。RNF122缺陷可选择性提高巨噬细胞中RIG-I触发的I型IFNs和促炎症细胞因子生成。RNF122缺陷小鼠I型IFNs生成增高，更加抵抗致命性RNA感染。因此，研究结果证实了RNF122通过靶向RIG-I的CARDs，介导蛋白酶体降解RIG-I，充当了RIG-I触发天然抗病毒反应的一个选择性负调控因子。该结果将深化人们对于抗病毒天然免疫调控机制的认识。